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近日，《Nature》雜志在線發表了《Structural and functional characterization of human sweet taste receptor》研究團隊關于人類甜味受體（TAS1R2-TAS1R3）的冷凍電鏡結構與功能研究成果，解析了全長人類甜味受體在 apo 狀態和與三氯蔗糖結合狀態下的高分辨率結構，為甜味感知機制和新一代甜味劑設計提供了分子基礎。
在這項里程碑式的研究中，Absin Bioscience 的 Anti-TAS1R2 抗體（貨號：abs139799） 發揮了關鍵作用，為受體蛋白的鑒定與驗證提供了可靠工具。
研究背景：甜味受體的 “神秘面紗"
甜味感知是人類飲食選擇和代謝健康的重要調節因素，其核心是由 TAS1R2 和 TAS1R3 組成的 C 類 G 蛋白偶聯受體（GPCR）異二聚體。該受體能識別天然糖、人工甜味劑（如三氯蔗糖）和甜味蛋白等多種物質，但長期以來，其三維結構的缺失阻礙了對甜味感知機制的深入理解。
研究團隊通過冷凍電鏡技術攻克了這一難題，而在受體蛋白的表達驗證階段，Absin 的 TAS1R2 抗體成為了不能少的實驗工具
Absin 產品在研究中的關鍵應用
貨號：abs139799
應用場景：Western Blot 實驗，用于驗證 TAS1R2 蛋白的表達與純化效果
在研究中，團隊通過 BacMam 系統共表達 TAS1R2 和 TAS1R3 蛋白，并利用熒光蛋白融合策略提高穩定性。為確認目標蛋白的正確表達和純化質量，研究人員采用 Absin 的 Anti-TAS1R2 抗體 進行 Western Blot 檢測，結果清晰顯示了 TAS1R2 蛋白的特異性條帶（如圖 1 所示），證實了重組受體蛋白的成功表達，為后續冷凍電鏡樣品制備奠定了重要基礎。
圖 1：使用 Absin Anti-TAS1R2 抗體（abs139799）檢測純化的 TAS1R2-TAS1R3 復合物，顯示特異性條帶，驗證了蛋白的成功表達與純化。
借助包括 Absin 抗體在內的實驗工具，研究團隊取得了多項突破性發現：
不對稱結構：甜味受體以 TAS1R2-TAS1R3 異二聚體形式存在，呈現獨特的不對稱構象，與 AlphaFold 預測的對稱模型差異顯著。
配體結合機制：三氯蔗糖僅結合于 TAS1R2 的 “捕蠅草結構域（VFTD）"，通過氫鍵和疏水作用與 I67、Y103、D142 等關鍵殘基相互作用（如圖 2 所示）。
激活信號傳導：配體結合后，TAS1R2 的 VFTD 發生構象變化，通過半胱氨酸富集區（CRD）將信號傳遞至跨膜區（TMD），最終激活下游 G 蛋白信號通路。
圖 2：三氯蔗糖（magenta）與 TAS1R2 的 VFTD 結合口袋相互作用示意圖，關鍵結合殘基（如 Y103、D142）由 Absin 抗體驗證的 TAS1R2 蛋白序列定位。
高特異性：Anti-TAS1R2 抗體（abs139799）能特異性識別人類 TAS1R2 蛋白，在 Western Blot 實驗中呈現單一清晰條帶，避免非特異性結合干擾。
可靠驗證：該抗體經過多次驗證，適用于細胞裂解液和純化蛋白檢測，與 TAS1R3 無交叉反應，確保實驗結果的準確性。
文獻支持：已被多篇高分文章引用，此次助力《Nature》級研究，進一步證明其在結構生物學和受體研究中的可靠性。
研究團隊的這項研究不僅揭示了人類甜味受體的工作機制，更為代謝疾病治療和新型甜味劑開發提供了重要靶點。而 Absin 的 Anti-TAS1R2 抗體（abs139799）作為實驗中的 “驗證利器"，為研究的順利推進提供了關鍵支持。
未來，Absin 將繼續致力于為生命科學研究提供高品質試劑，助力更多突破性發現。如需了解更多關于 abs139799 或其他抗體產品的信息。
參考文獻：
Structural and functional characterization of human sweet taste receptor.Nature. 2025 Jun 24 .
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